Una nuova complessità nella chimica delle proteine
I ricercatori sviluppano un algoritmo per scoprire i legami chimici trascurati nelle proteine
Le proteine sono tra le molecole più studiate in biologia, ma una nuova ricerca dell'Università di Göttingen dimostra che possono ancora nascondere segreti sorprendenti. I ricercatori hanno scoperto legami chimici precedentemente non rilevati all'interno di strutture proteiche archiviate, rivelando una complessità inaspettata nella chimica delle proteine. Questi legami azoto-ossigeno-solfuro (NOS) appena identificati ampliano la nostra comprensione di come le proteine rispondono allo stress ossidativo, una condizione in cui si accumulano molecole nocive a base di ossigeno che possono danneggiare le proteine, il DNA e altre parti essenziali della cellula. I nuovi risultati sono stati pubblicati su Communications Chemistry.
Il team di ricerca ha rianalizzato sistematicamente oltre 86.000 strutture proteiche ad alta risoluzione dalla Protein Data Bank, un archivio pubblico globale di strutture proteiche, utilizzando un nuovo algoritmo sviluppato internamente chiamato SimplifiedBondfinder. Questa pipeline combina l'apprendimento automatico, la modellazione meccanica quantistica e i metodi di affinamento strutturale per rivelare legami chimici sottili che non sono stati rilevati dalle analisi convenzionali. Inaspettatamente, i legami NOS non erano limitati alle coppie di aminoacidi precedentemente conosciute, ma sono stati scoperti anche tra le coppie di aminoacidi arginina-cisteina e glicina-cisteina. I legami NOS sono stati scoperti per la prima volta da una ricerca guidata dal professor Kai Tittmann dell'Università di Göttingen.
"Il nostro lavoro dimostra che la Banca Dati delle Proteine contiene ancora chimica nascosta", ha dichiarato la dott.ssa Sophia Bazzi dell'Istituto di Chimica Fisica dell'Università di Göttingen, che ha condotto lo studio. "Sviluppando nuovi strumenti digitali e rivisitando i dati esistenti, abbiamo scoperto interazioni chimiche che erano rimaste inosservate per decenni". Questi legami NOS agiscono come interruttori molecolari, stabilizzando le proteine sotto stress ossidativo e influenzando potenzialmente un'intera gamma di processi biologici. "Il nostro approccio ha implicazioni molto più ampie", aggiunge Bazzi. "Può scoprire legami chimici trascurati, portando a modelli proteici migliori e facendo progredire l'ingegneria proteica, la progettazione di farmaci e la biologia sintetica".
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