Da inquinante a prezioso prodotto chimico
I ricercatori hanno scoperto come i batteri utilizzino due enzimi contenenti nichel per convertire il gas serra CO2 in composti organici ricchi di energia
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In due studi appena pubblicati sulla rinomata rivista Nature Catalysis, i team di ricerca mostrano come i due enzimi contenenti nichel, la monossido di carbonio deidrogenasi (CODH) e l'acetil-CoA sintasi (ACS), trasformino la CO2 in acido acetico attivato. Queste informazioni dettagliate sul meccanismo forniscono nuovi approcci per lo sviluppo di catalizzatori sintetici che potrebbero utilizzare la CO2 come materia prima.
Due enzimi: come i cambiamenti strutturali controllano la reazione
Le indagini si concentrano su due enzimi in cui gli ioni nichel e ferro sono legati in modo unico nei siti attivi: CODH e ACS. Questi enzimi lavorano fianco a fianco per convertire prima la CO2 in monossido di carbonio (CO) e poi in acetil-CoA, una forma attivata di acido acetico. Questa catena di reazioni è una parte essenziale della cosiddetta via di Wood-Ljungdahl, uno dei più antichi processi biologici di fissazione del carbonio.
In uno studio, gli scienziati della Humboldt Universität, in collaborazione con i ricercatori della TU di Berlino, hanno dimostrato che lo ione nichel nel sito attivo della CODH non solo lega la CO2, ma fornisce anche gli elettroni necessari per la reazione. Questa flessibilità rende lo ione nichel l'attore chiave nell'attivazione e nella conversione della CO2. Utilizzando una combinazione di diffrazione di raggi X e spettroscopia su cristalli di CODH, sono riusciti per la prima volta a visualizzare tutti gli stati catalitici rilevanti con partner di reazione legati nell'enzima a risoluzione atomica.
"Fin dalla nostra prima struttura delle deidrogenasi del monossido di carbonio contenenti Ni, nel 2001, mi sono chiesto perché questi enzimi abbiano bisogno di ioni Ni. Il nostro nuovo lavoro fornisce una risposta, che risiede nell'insolita coordinazione del nichel", afferma il Prof. Holger Dobbek, capo del gruppo di ricerca in Biologia Strutturale e Biochimica della Humboldt Universität. Yudhajeet Basak, primo autore dello studio, aggiunge: "Comprendendo gli antichi meccanismi di fissazione della CO₂, possiamo trasferirli allo sviluppo di nuovi catalizzatori che potrebbero accelerare la transizione verso un'industria a emissioni zero".
In uno studio complementare guidato dalla professoressa Petra Wendler dell'Università di Potsdam, i ricercatori hanno studiato come il legame di piccole molecole al centro di nichel dell'ACS inneschi cambiamenti strutturali su larga scala nell'enzima. Utilizzando la microscopia crioelettronica ad alta risoluzione, il team è riuscito a visualizzare sei stati intermedi dell'enzima precedentemente sconosciuti. I risultati mostrano che gli enzimi non operano come strutture rigide; piuttosto, il legame con i ligandi induce movimenti dinamici che controllano il processo di reazione.
Importanza per la protezione del clima e la chimica sostenibile
I risultati sono significativi non solo per la ricerca di base. Possono anche indicare come trasferire i principi biologici della catalisi ai processi tecnici. In futuro, catalizzatori sintetici modellati su questi enzimi potrebbero convertire efficacemente la CO2 in prodotti chimici di valore - un contributo importante a un'economia circolare più sostenibile.
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Pubblicazione originale
Yudhajeet Basak, Christian Lorent, Jae-Hun Jeoung, Ingo Zebger, Holger Dobbek; "Metalloradical-driven enzymatic CO2 reduction by a dynamic Ni–Fe cluster"; Nature Catalysis, 2025-8-1
Jakob Ruickoldt, Julian Kreibich, Thomas Bick, Jae-Hun Jeoung, Benjamin R. Duffus, Silke Leimkühler, Holger Dobbek, Petra Wendler; "Ligand binding to a Ni–Fe cluster orchestrates conformational changes of the CO-dehydrogenase–acetyl-CoA synthase complex"; Nature Catalysis, Volume 8, 2025-7-11
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