Un nuovo elemento costitutivo combina le proteine con altre molecole
Un elemento costitutivo molecolare artificiale collega proteine e molecole sintetiche per formare nanostrutture complesse
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Le proteine assumono forme tridimensionali complesse e possono unirsi per creare strutture più grandi. I ricercatori intendono sfruttare queste proprietà per realizzare materiali artificiali. Tuttavia, disporre proteine e molecole sintetiche in modo da ottenere un elevato livello di precisione strutturale non è un compito facile. Ciò è in parte dovuto alla mancanza di superfici di contatto ampie e ben definite tra i due componenti.
I ricercatori guidati dal professor Ivan Huc del Dipartimento di Chimica e Farmacia della LMU hanno collaborato con colleghi di Berlino, Bordeaux e Nantes per sviluppare una coppia artificiale di proteina e foldamer che soddisfi questo requisito. «Una proteina specificamente selezionata riconosce una molecola sintetica e si lega ad essa con elevata affinità», riassume Huc. «L’ampia superficie di contatto, dotata di una struttura chiaramente definita, consente di utilizzare il complesso come elemento modulare per architetture molecolari più grandi». Il team ha ora presentato i risultati sulla rivista *Nature Chemistry*.
Alla ricerca della controparte giusta
Questo nuovo articolo si concentra su ciò che è noto come «foldamer», ovvero una molecola artificiale che, in modo simile a una proteina, si ripiega assumendo una forma stabile, in questo caso un’elica.
I ricercatori erano alla ricerca di una proteina che fosse la controparte ideale per questo foldamer. Nella loro ricerca hanno utilizzato il ribosome display, un metodo biochimico per identificare le interazioni proteina-proteina tra centinaia di miliardi di diverse varianti proteiche, che si è dimostrato efficace anche per le interazioni tra foldamer e proteine. Dopo quattro cicli di selezione, il team ha identificato la variante C10 di uno scaffold proteico noto come Nanofitin.
L’elica P destrorsa del foldamer si lega alla C10 con grande forza, mentre non è stato rilevato alcun legame per l’elica M sinistrorsa. La proteina e il foldamer sono in contatto tra loro su un’area ampia e chiaramente definita. I precedenti complessi proteina-foldamer erano meno stabili o richiedevano connettori flessibili.
Da una molecola a una rete
Il team ha studiato come la proteina e il foldamer si incastrino strutturalmente utilizzando, tra le altre tecniche, la spettroscopia di risonanza magnetica nucleare (NMR) e la cristallografia a raggi X. I ricercatori hanno inoltre analizzato complessi più grandi mediante spettrometria di massa.
Hanno poi utilizzato queste coppie di legame per creare strutture più complesse. Un foldamer costruito in questo modo è stato in grado di legare due proteine fisicamente separate l’una dall’altra. Al contrario, è stato possibile configurare dimeri proteici in modo tale che fossero in grado di legare due foldamer.
Inoltre, nei cristalli sono state create architetture ad anello e una rete unidimensionale a forma di zigzag. La disposizione può essere influenzata dalla geometria dei mattoni costitutivi. La lunghezza del foldamer determina, ad esempio, la distanza e l’orientamento spaziale delle proteine legate.
Le analisi al computer del reticolo cristallino mostrano un’elevata porosità. Le cavità più grandi potrebbero teoricamente ospitare oggetti sferici, ad esempio nanoparticelle o grandi molecole, con un diametro di circa cinque nanometri.
Prospettive per la produzione di materiali artificiali
«I nostri risultati dimostrano che i foldamer artificiali possono essere utilizzati come elementi di collegamento precisi per le architetture proteiche», afferma Huc. «Poiché è possibile modificarne la lunghezza e la composizione chimica, in futuro potrebbero contribuire alla costruzione di materiali tridimensionali porosi e, nel contempo, introdurre ulteriori gruppi funzionali in tali strutture».
La disposizione specifica delle proteine presenti in natura rappresenta un altro potenziale argomento per nuovi studi. Se queste proteine fossero dotate di domini di legame per i foldameri, questi ultimi potrebbero unirle o mantenere una distanza definita tra loro, influenzandone di conseguenza la funzione biologica.
Nota: questo articolo è stato tradotto utilizzando un sistema informatico senza intervento umano. LUMITOS offre queste traduzioni automatiche per presentare una gamma più ampia di notizie attuali. Poiché questo articolo è stato tradotto con traduzione automatica, è possibile che contenga errori di vocabolario, sintassi o grammatica. L'articolo originale in Inglese può essere trovato qui.
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