De poluente a produto químico valioso
Os investigadores descobriram como as bactérias utilizam duas enzimas que contêm níquel para converter o gás com efeito de estufa CO2 em compostos orgânicos ricos em energia
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Em dois estudos que acabam de ser publicados na célebre revista Nature Catalysis, as equipas de investigação mostram como as duas enzimas que contêm níquel, a monóxido de carbono desidrogenase (CODH) e a acetil-CoA sintase (ACS), transformam o CO2 em ácido acético ativado. Estes conhecimentos pormenorizados sobre o mecanismo fornecem novas abordagens para o desenvolvimento de catalisadores sintéticos que possam utilizar o CO2 como matéria-prima.
Duas Enzimas - Como as Alterações Estruturais Controlam a Reação
As investigações centram-se em duas enzimas nas quais os iões de níquel e ferro estão ligados de forma única nos sítios activos: CODH e ACS. Estas enzimas trabalham em conjunto para converter primeiro o CO2 em monóxido de carbono (CO) e depois em acetil-CoA, uma forma activada de ácido acético. Esta cadeia de reação é uma parte essencial da chamada via de Wood-Ljungdahl, um dos mais antigos processos biológicos de fixação do carbono.
Num estudo, cientistas da Humboldt Universität, em colaboração com investigadores da TU Berlin, demonstraram que o ião níquel no local ativo da CODH não só liga o CO2 como também fornece os electrões necessários para a reação. Esta flexibilidade faz com que o ião níquel seja o principal interveniente na ativação e conversão do CO2. Utilizando uma combinação de difração de raios X e espetroscopia em cristais de CODH, conseguiram pela primeira vez visualizar todos os estados catalíticos relevantes com parceiros de reação ligados na enzima com resolução atómica.
"Desde a nossa primeira estrutura de desidrogenases de monóxido de carbono contendo Ni em 2001, tenho-me perguntado porque é que estas enzimas precisam de iões Ni. O nosso novo trabalho fornece uma resposta, que reside na coordenação invulgar do níquel", diz o Prof. Holger Dobbek, chefe do grupo de investigação de Biologia Estrutural e Bioquímica da Universidade Humboldt. Yudhajeet Basak, o primeiro autor do estudo, acrescenta: "Ao compreender os mecanismos antigos de fixação do CO₂, podemos transferi-los para o desenvolvimento de novos catalisadores que poderão acelerar a transição para uma indústria neutra em termos de carbono".
Petra Wendler, da Universidade de Potsdam, os investigadores investigaram como a ligação de pequenas moléculas ao centro de níquel da ACS desencadeia alterações estruturais em grande escala na enzima. Utilizando microscopia crioelectrónica de alta resolução, a equipa conseguiu visualizar seis estados intermédios da enzima anteriormente desconhecidos. Os resultados mostram que as enzimas não funcionam como estruturas rígidas; pelo contrário, a ligação do ligando induz movimentos dinâmicos que controlam o processo de reação.
Relevância para a proteção do clima e a química sustentável
Os resultados são importantes não só para a investigação fundamental. Podem também indicar como transferir os princípios biológicos da catálise para processos técnicos. No futuro, os catalisadores sintéticos modelados segundo estas enzimas poderão converter eficazmente o CO2 em produtos químicos valiosos - um contributo importante para uma economia circular mais sustentável.
Observação: Este artigo foi traduzido usando um sistema de computador sem intervenção humana. A LUMITOS oferece essas traduções automáticas para apresentar uma gama mais ampla de notícias atuais. Como este artigo foi traduzido com tradução automática, é possível que contenha erros de vocabulário, sintaxe ou gramática. O artigo original em Inglês pode ser encontrado aqui.
Publicação original
Yudhajeet Basak, Christian Lorent, Jae-Hun Jeoung, Ingo Zebger, Holger Dobbek; "Metalloradical-driven enzymatic CO2 reduction by a dynamic Ni–Fe cluster"; Nature Catalysis, 2025-8-1
Jakob Ruickoldt, Julian Kreibich, Thomas Bick, Jae-Hun Jeoung, Benjamin R. Duffus, Silke Leimkühler, Holger Dobbek, Petra Wendler; "Ligand binding to a Ni–Fe cluster orchestrates conformational changes of the CO-dehydrogenase–acetyl-CoA synthase complex"; Nature Catalysis, Volume 8, 2025-7-11
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