Conversão do óxido de estireno tóxico em compostos atractivos
A isomerase de óxido de estireno está a revelar-se um auxiliar multifuncional para a biotecnologia
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A enzima de membrana bacteriana isomerase de óxido de estireno pode converter compostos tóxicos em materiais valiosos. Selvapravin Kumaran, um estudante de doutoramento do grupo de trabalho de Biotecnologia Microbiana do Professor Dirk Tischler na Universidade Ruhr de Bochum, Alemanha, descobriu exatamente como o faz. Estas descobertas poderão ajudar no futuro a utilizar a enzima multifuncional noutras reacções que envolvam a produção de compostos industrialmente atractivos a partir de precursores baratos. "As enzimas são uma ferramenta poderosa que pode tornar a nossa vida mais amiga do ambiente", afirma Dirk Tischler. Os pesquisadores relatam suas descobertas na revista ACS Catalysis em 29 de setembro de 2025.
Uma enzima com um mecanismo anteriormente inexplorado
A estireno oxidase isomerase bacteriana é conhecida pela ciência há mais de três décadas, mas o seu mecanismo de ação ainda não foi elucidado. "Trabalhar com esta enzima é difícil porque ela está ancorada na membrana do sistema celular bacteriano", diz Dirk Tischler. Em colaboração com a Universidade de Tecnologia de Delft, a sua equipa conseguiu descobrir o papel do aminoácido tirosina na conversão do óxido de estireno tóxico através do raro rearranjo de Meinwald.
Arquitetura da enzima ajustada com precisão
Trabalhos anteriores sobre a estrutura mostraram que a enzima contém heme contendo ferro, que impulsiona a reação. No estudo atual, os investigadores referem que a enzima tem uma arquitetura muito rigorosa que consiste em heme contendo ferro e dois aminoácidos - tirosina e asparagina - que estão precisamente posicionados para permitir a reação. Ao trocar estes aminoácidos e utilizando métodos bioquímicos modernos, a equipa conseguiu demonstrar que o grupo funcional da tirosina desempenha um papel crucial no rearranjo do substrato.
"Esta pequena enzima utiliza a química rara do rearranjo de Meinwald para produzir seletivamente fenilacetaldeído - controlado pela arquitetura do seu centro ativo", explica Dirk Tischler. "Até agora, o papel catalítico da isomerase de óxido de estireno era apenas uma hipótese. O nosso trabalho fornece as primeiras provas experimentais do funcionamento desta enzima a nível molecular", afirma Selvapravin Kumaran, primeiro autor do artigo.
Versatilidade enzimática
A compreensão do mecanismo catalítico levou os investigadores a descobrir outras aplicações potenciais para esta enzima. A isomerase de óxido de estireno pode também ser utilizada para outros fins, à semelhança das enzimas utilizadas na indústria têxtil para branquear os corantes. Por exemplo, pode potencialmente desintoxicar o peróxido de hidrogénio e também produzir o valioso produto fenilacetaldeído diretamente a partir do estireno - o precursor do óxido de estireno na degradação bacteriana do estireno. Embora estas actividades adicionais sejam ainda relativamente ineficientes, a multifuncionalidade da enzima poderá ser explorada no futuro para a desenvolver especificamente para aplicações industriais e para produzir produtos de alta qualidade a partir de substratos baratos como o estireno. "O potencial desta enzima vai muito para além da produção de fenilacetaldeído - pode conduzir a uma variedade de reacções diferentes. É por isso que tencionamos continuar a explorar as suas possibilidades", afirma Dirk Tischler.
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