As enzimas ultrapassam a barreira térmica dos 100 graus
O processo é interessante para a indústria química
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As enzimas podem acelerar reações químicas de forma seletiva. São utilizadas, entre outras coisas, para produzir produtos químicos de forma mais sustentável. No entanto, algumas substâncias só podem ser processadas a altas temperaturas – e as proteínas sensíveis muitas vezes não toleram bem essas temperaturas. Investigadores da Universidade de Bielefeld descobriram agora uma forma de utilizar enzimas mesmo a 100 graus Celsius e a temperaturas superiores: encapsulam-nas numa estrutura porosa protetora. Desta forma, as enzimas mantêm-se funcionais e podem ser reutilizadas várias vezes. Os resultados foram agora publicados na revista científica «Angewandte Chemie Novit».
As enzimas desempenham um papel importante na natureza. Enquanto biocatalisadores, permitem e aceleram reações químicas nos seres vivos e garantem o seu decorrer controlado. Estas propriedades tornam-nas também interessantes para a indústria química: em comparação com muitos processos químicos convencionais, as reações catalisadas por enzimas podem frequentemente ser realizadas em condições mais suaves. Isto permite poupar energia, utilizar as matérias-primas de forma mais eficiente e evitar resíduos.
No entanto, as enzimas, enquanto moléculas proteicas, têm um ponto fraco: necessitam de uma determinada estrutura espacial para poderem desempenhar a sua função. A altas temperaturas, essa estrutura pode perder-se. A enzima desdobra-se, de forma semelhante a um novelo de lã que é desenrolado. Com isso, perde a atividade desejada como acelerador de reações.
Uma estrutura de polímero protege a enzima
A questão de como as enzimas podem estabilizar-se mesmo a altas temperaturas e ser utilizadas em reações químicas foi investigada pelo Professor Dr. Harald Gröger, da Faculdade de Química, e pela sua equipa, em colaboração com o Professor Dr. Andreas Hütten e a sua equipa, da Faculdade de Física. A ideia deles: a enzima deveria ser incorporada num ambiente tridimensional protetor, para que mantivesse a sua forma e, consequentemente, a sua atividade, mesmo a altas temperaturas.
Para as suas experiências, os investigadores envolveram a enzima numa estrutura porosa constituída por um polímero orgânico. Os poros são suficientemente grandes para que as substâncias de que a enzima necessita para realizar a reação química possam entrar e os produtos resultantes possam sair.
Ao mesmo tempo, a estrutura protege a enzima de se desdobrar com o calor e, consequentemente, de se deformar. Nos processos químicos convencionais, as enzimas são frequentemente fixadas a uma superfície, ficando assim diretamente expostas ao ambiente. No novo processo, pelo contrário, a enzima está protegida numa estrutura porosa em forma de gaiola, mas pode, ao mesmo tempo, continuar a funcionar e ser utilizada repetidamente.
A enzima permaneceu protegida mesmo a 100 graus Celsius
Para as investigações, os investigadores utilizaram uma lipase. A enzima utilizada é frequentemente empregada em sínteses químicas, mas normalmente é sensível ao calor. Através da incorporação na estrutura porosa do material, os investigadores conseguiram demonstrar que a lipase permanece ativa mesmo a altas temperaturas, o que significa que a estrutura porosa protege efetivamente a enzima do calor. Sem esta proteção, pelo contrário, a lipase perde grande parte da sua atividade.
Mesmo a 100 graus Celsius, a enzima incorporada permaneceu ativa. A esta temperatura, funcionou até cerca do dobro da velocidade em que funciona à temperatura ambiente. A enzima protegida, utilizada como biocatalisador, manteve o seu desempenho mesmo após utilizações repetidas. Num ensaio destinado a investigar a sua reutilização, o seu desempenho manteve-se praticamente inalterado a 100 graus Celsius ao longo de doze ciclos de reação.
«No início dos trabalhos, a questão fundamental da investigação era saber com que métodos se poderia impedir a desdobração das enzimas, mesmo a altas temperaturas e em condições de reação exigentes», afirma a Dra. Jianing Yang, primeira autora do estudo. «Verificou-se que as enzimas apresentam as propriedades desejadas através da sua integração personalizada em compostos em forma de gaiola.»
O processo é interessante para a indústria química
A vantagem da elevada estabilidade térmica vai além da própria enzima. Algumas matérias-primas químicas são sólidas à temperatura ambiente e só derretem a temperaturas de 100 graus Celsius ou superiores. Para reações enzimáticas, essas substâncias tinham, até agora, de ser frequentemente misturadas primeiro com um solvente, o que torna o processo mais complexo.
Com o novo processo, os investigadores podem, em contrapartida, utilizar as substâncias diretamente na forma fundida. Nas suas experiências, conseguiram, entre outras coisas, uma reação a 110 graus Celsius. Outras experiências demonstraram que o método também funciona a temperaturas até 120 graus Celsius. As reações decorreram sem a necessidade de solventes orgânicos.
Isto é interessante para a indústria química: uma possível área de aplicação reside na produção dos chamados ésteres. Estes são necessários, entre outros, para produtos cosméticos, perfumados e plásticos. Muitas das matérias-primas utilizadas para esse fim têm pontos de fusão superiores a 100 graus Celsius.
Utilizar enzimas onde até agora não era possível
«O nosso objetivo era tornar os processos biocatalíticos utilizáveis de forma eficiente mesmo onde isso era até agora considerado impossível», afirma o professor Dr. Harald Gröger, diretor do Grupo de Trabalho de Química Orgânica Industrial e Biotecnologia e coautor do estudo. «Queremos continuar a desenvolver a investigação de forma consistente no sentido da aplicação e impulsionar a transferência para processos industriais.»
O professor Dr. Andreas Hütten, professor sénior de Física em Bielefeld e coautor do estudo, investigou, juntamente com a sua equipa, entre outros aspetos, a estrutura do material e a forma como a enzima está nele incorporada. Para tal, foram também utilizados métodos de microscopia eletrónica.
«Analisámos a estrutura do material com um microscópio eletrónico de transmissão de alta resolução, o que nos permitiu obter informações sobre o interior da estrutura porosa do polímero», afirma Hütten. «Foi um desafio especial, porque o material não tem uma estrutura regular como a de um cristal.» As investigações foram importantes para compreender como a estrutura porosa está organizada e como a enzima fica incorporada.
Mais investigação para aplicação na indústria
Esta colaboração demonstra também como uma questão científica fundamental pode dar origem a uma possível aplicação industrial. Entretanto, os investigadores têm mantido conversações com empresas de diversos setores de atividade. O objetivo é continuar a desenvolver o processo e alargá-lo a outras enzimas e processos industriais. Para tal, são ainda necessárias mais investigações, nomeadamente sobre a estabilidade a longo prazo dos biocatalisadores e sobre a transposição do processo para escala técnica.
A investigação já foi distinguida, no início de 2026, com o Prémio Jörg Schwarzbich para Inventores 2025. O prémio, dotado de 40 000 euros, é atribuído pela Sociedade Universitária de Bielefeld e pela Universidade de Bielefeld e reconhece invenções científicas com elevado potencial de inovação e aplicação.
Opinião do Professor Dr. Harald Gröger sobre o tema: «O passo decisivo foi não fixar a enzima a superfícies, mas sim inseri-la numa estrutura tridimensional em forma de gaiola. Isto permite-nos utilizar enzimas a temperaturas que, até agora, eram demasiado elevadas para reações biocatalíticas eficientes e, por isso, inadequadas. Agora, o objetivo é continuar a desenvolver este conceito e torná-lo aplicável a utilizações industriais.»
Observação: Este artigo foi traduzido usando um sistema de computador sem intervenção humana. A LUMITOS oferece essas traduções automáticas para apresentar uma gama mais ampla de notícias atuais. Como este artigo foi traduzido com tradução automática, é possível que contenha erros de vocabulário, sintaxe ou gramática. O artigo original em Alemão pode ser encontrado aqui.
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