Les enzymes franchissent la barrière thermique des 100 degrés
Ce procédé présente un intérêt pour l'industrie chimique
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Les enzymes permettent d'accélérer de manière ciblée certaines réactions chimiques. Elles sont notamment utilisées pour fabriquer des produits chimiques de manière plus durable. Cependant, certaines substances ne peuvent être traitées qu'à des températures élevées – et ces protéines sensibles ne les supportent souvent pas bien. Des chercheurs de l’université de Bielefeld ont désormais trouvé un moyen d’utiliser des enzymes même à 100 degrés Celsius et au-delà : ils les emprisonnent dans une structure poreuse protectrice. Ainsi, les enzymes restent fonctionnelles et peuvent être réutilisées plusieurs fois. Les résultats viennent d’être publiés dans la revue spécialisée « Angewandte Chemie Novit ».
Les enzymes jouent un rôle important dans la nature. En tant que biocatalyseurs, elles permettent et accélèrent les réactions chimiques chez les êtres vivants et garantissent leur déroulement contrôlé. Ces propriétés les rendent également intéressantes pour l’industrie chimique : par rapport à de nombreux procédés chimiques conventionnels, les réactions catalysées par des enzymes peuvent souvent être menées dans des conditions plus douces. Cela permet d’économiser de l’énergie, d’utiliser les matières premières plus efficacement et d’éviter les déchets.
Cependant, en tant que molécules protéiques, les enzymes présentent un point faible : elles ont besoin d’une structure spatiale spécifique pour pouvoir remplir leur fonction. À des températures élevées, cette structure peut se dégrader. L’enzyme se déplie alors, un peu comme une pelote de laine que l’on déroule. Elle perd ainsi l’activité souhaitée en tant qu’accélérateur de réaction.
Une cage polymère protège l’enzyme
La question de savoir comment stabiliser les enzymes même à haute température et les utiliser pour des réactions chimiques a été étudiée par le professeur Harald Gröger, de la faculté de chimie, et son équipe, en collaboration avec le professeur Andreas Hütten et son équipe, de la faculté de physique. Leur idée : l’enzyme devait être intégrée dans un environnement protecteur en trois dimensions afin de conserver sa forme, et donc son activité, même à des températures élevées.
Pour leurs expériences, les chercheurs ont encapsulé l’enzyme dans une structure poreuse constituée d’un polymère organique. Les pores sont suffisamment grands pour permettre aux substances dont l’enzyme a besoin pour mener à bien la réaction chimique d’y pénétrer, et aux produits issus de la réaction d’en ressortir.
Parallèlement, cette structure empêche l’enzyme de se déployer sous l’effet de la chaleur et, par conséquent, de se déformer. Dans les procédés chimiques classiques, les enzymes sont souvent fixées à une surface et sont ainsi directement exposées à l’environnement. Dans ce nouveau procédé, en revanche, l’enzyme est protégée au sein d’une structure poreuse en forme de cage, tout en pouvant continuer à fonctionner et être réutilisée à plusieurs reprises.
L’enzyme a également été protégée à 100 degrés Celsius
Pour leurs recherches, les chercheurs ont utilisé une lipase. Cette enzyme est souvent employée dans les synthèses chimiques, mais elle est généralement sensible à la chaleur. Grâce à son intégration dans la structure poreuse du matériau, les chercheurs ont pu démontrer que la lipase reste active même à des températures élevées et que la structure poreuse protège donc effectivement l’enzyme de la chaleur. Sans cette protection, la lipase perd en revanche en grande partie son activité.
Même à 100 °C, l’enzyme encapsulée est restée active. À cette température, elle a même fonctionné environ deux fois plus vite qu’à température ambiante. L’enzyme protégée, utilisée comme biocatalyseur, est restée performante même après des utilisations répétées. Dans un dispositif expérimental visant à étudier sa réutilisation, ses performances sont restées pratiquement inchangées à 100 degrés Celsius sur douze cycles de réaction.
« Au début de ces travaux, la question fondamentale était de savoir quelles méthodes permettaient d’empêcher le dépliement des enzymes, même à des températures élevées et dans des conditions de réaction difficiles », explique le Dr Jianing Yang, première autrice de l’étude. « Il s’est avéré que les enzymes présentent les propriétés souhaitées lorsqu’elles sont intégrées de manière sur mesure dans des composés en cage. »
Ce procédé présente un intérêt pour l’industrie chimique
L’avantage de cette stabilité à haute température va au-delà de l’enzyme elle-même. Certaines matières premières chimiques sont solides à température ambiante et ne fondent qu’à des températures de 100 degrés Celsius ou plus. Jusqu’à présent, pour les réactions enzymatiques, ces substances devaient souvent être mélangées au préalable à un solvant, ce qui compliquait le processus.
Grâce à ce nouveau procédé, les chercheurs peuvent en revanche utiliser ces substances directement sous forme fondue. Lors de leurs expériences, ils ont notamment réussi à obtenir une réaction à 110 degrés Celsius. D’autres essais ont montré que cette approche fonctionne également à des températures allant jusqu’à 120 degrés Celsius. Les réactions se sont déroulées sans recourir à des solvants organiques.
Cela présente un intérêt pour l’industrie chimique : l’un des domaines d’application possibles réside dans la fabrication de ce que l’on appelle des esters. Ceux-ci sont notamment utilisés dans les produits cosmétiques, les parfums et les plastiques. Bon nombre des matières premières utilisées à cette fin ont des points de fusion supérieurs à 100 degrés Celsius.
Utiliser des enzymes là où cela n’était jusqu’à présent pas possible
« Notre objectif était de rendre les procédés biocatalytiques utilisables de manière efficace même là où cela était jusqu’à présent considéré comme impossible », explique le professeur Harald Gröger, directeur du groupe de travail sur la chimie organique industrielle et la biotechnologie et coauteur de l’étude. « Nous souhaitons orienter résolument la recherche vers les applications et favoriser le transfert vers les processus industriels. »
Le professeur Andreas Hütten, professeur émérite de physique à Bielefeld et coauteur de l’étude, a notamment étudié avec son équipe la structure du matériau et la manière dont l’enzyme y est emprisonnée. Pour ce faire, des techniques de microscopie électronique ont également été utilisées.
« Nous avons examiné la structure du matériau à l’aide d’un microscope électronique à transmission haute résolution, ce qui nous a permis d’obtenir des informations sur l’intérieur de la structure polymère poreuse », explique M. Hütten. « Cela a représenté un défi particulier, car le matériau ne présente pas une structure régulière comme celle d’un cristal. » Ces analyses étaient essentielles pour comprendre la composition de la structure poreuse et la manière dont l’enzyme y est emprisonnée.
Poursuite des recherches en vue d’une application industrielle
Cette collaboration montre également comment une question scientifique fondamentale peut déboucher sur une application industrielle potentielle. Les chercheurs ont entre-temps mené des discussions avec des entreprises issues de différents secteurs d’activité. L’objectif est de perfectionner le procédé et de l’étendre à d’autres enzymes et processus industriels. Pour cela, des études supplémentaires sont encore nécessaires, notamment sur la stabilité à long terme des biocatalyseurs et sur le transposage du procédé à l’échelle industrielle.
Ces travaux de recherche ont déjà été récompensés début 2026 par le Jörg Schwarzbich Inventor Award 2025. Doté de 40 000 euros, ce prix est décerné par la Société universitaire de Bielefeld et l’Université de Bielefeld et récompense les inventions scientifiques présentant un fort potentiel d’innovation et d’application.
Commentaire du professeur Harald Gröger à ce sujet : « L’étape décisive a consisté à ne pas fixer l’enzyme à des surfaces, mais à l’intégrer dans une structure en cage tridimensionnelle. Cela nous permet d’utiliser des enzymes à des températures qui, jusqu’à présent, étaient trop élevées pour permettre des réactions biocatalytiques efficaces et n’étaient donc pas adaptées. Il s’agit désormais de perfectionner ce concept et de le rendre exploitable pour des applications industrielles. »
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