Le molecole formano un nido d'ape
I ricercatori decodificano il modello strutturale delle fibre molecolari
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Piccole molecole, note come peptidi, possono assemblarsi in fibre simili a un nido d’ape piene d’acqua. Il modello di riferimento per queste fibre risiede in una sequenza aminoacidica molto breve, come hanno ora dimostrato i ricercatori dell’Istituto Max Planck per la Ricerca sui Polimeri, dell’Università di Ulm e dell’Ospedale Universitario di Ulm. Questi modelli forniscono le regole per costruire materiali ordinati a partire da catene molecolari molto corte e costituiscono un punto di partenza per lo studio dell’acqua in spazi estremamente ristretti. I risultati sono stati ora pubblicati sulla rivista Nature.
Le strutture a forma di nido d’ape sono ben note, non da ultimo grazie agli alveari. I ricercatori hanno ora progettato molecole che si autoassemblano in un modello simile su una scala troppo piccola per essere visibile a occhio nudo.
Queste molecole sono peptidi: brevi catene di aminoacidi, i mattoni delle proteine. Ciascuno di questi specifici peptidi è costituito da soli nove aminoacidi. Molte copie identiche si assemblano in minuscole fibre con un interno simile a un nido d’ape riempito d’acqua.
All’iniziativa partecipano l’Istituto Max Planck per la Ricerca sui Polimeri, l’Università di Ulm e l’Ospedale Universitario di Ulm. Lo studio, con le coautrici principali Jasmina Gačanin e Francesca Mazzotta, è stato ora pubblicato su Nature.
«Le molecole sono dotate di istruzioni di assemblaggio proprie», afferma Tanja Weil, direttrice dell’Istituto Max Planck per la Ricerca sui Polimeri, che ha guidato lo studio insieme alla collega Katharina Landfester. «Il passo fondamentale è comprendere come una sequenza peptidica così breve dia origine a una struttura ordinata molto più grande».
Il codice a nido d’ape
I ricercatori hanno progettato una breve sequenza peptidica di nove aminoacidi e l’hanno studiata in diverse varianti. Hanno scoperto che questa sequenza di aminoacidi determina il modo in cui i peptidi si dispongono. Due peptidi si accoppiano, mentre tre si incontrano in corrispondenza di ogni giunzione. Ciò crea anelli esagonali che si uniscono fianco a fianco formando un nido d’ape e si impilano lungo la fibra. Il risultato sono fibre con numerosi canali paralleli e continui, di circa cinque nanometri di diametro.
Sostituendo sistematicamente singoli segmenti nella sequenza aminoacidica, i ricercatori sono riusciti a determinare quali segmenti siano necessari per la formazione di una struttura a nido d’ape.
A tal fine, hanno utilizzato uno speciale tipo di microscopia elettronica noto come criomicroscopia elettronica. In questa tecnica, il campione viene congelato rapidamente in un sottile strato di ghiaccio e osservato nel suo stato naturale, idrato. Ciò consente agli scienziati di determinare esattamente come i peptidi adiacenti si incastrino tra loro. «Vediamo non solo il motivo a forma di nido d’ape che ne risulta, ma anche i contatti molecolari che ne stanno alla base», afferma Landfester.
Un mondo diverso per l’acqua
I canali non sono tubi vuoti. Sono costantemente riempiti d’acqua, e quest’acqua si comporta in modo diverso dall’acqua ordinaria. Le simulazioni al computer suggeriscono che l’acqua all’interno sia più compatta e meno mobile rispetto a quella all’esterno, e che i suoi legami idrogeno persistano più a lungo.
Gli esperimenti confermano questo quadro. I ricercatori hanno essiccato le fibre in condizioni controllate e hanno utilizzato la spettroscopia infrarossa per seguire il modo in cui l’acqua fuoriesce. L’acqua legata in modo meno saldo scompare per prima, mentre quella legata più saldamente nei canali viene trattenuta molto più a lungo. In un peptide di controllo che forma fibre ma non canali, al contrario, l’acqua viene persa in modo uniforme. La struttura a nido d’ape stessa rimane intatta durante l’essiccazione.
Un singolo elemento costitutivo fa una differenza notevole. Sostituendo l’amminoacido che riveste la parete del canale si modifica il grado di legame dell’acqua all’interno: a seconda dell’elemento costitutivo, il legame risulta più forte o simile a quello dell’acqua ordinaria. È fondamentale che i peptidi modificati continuino a formare il motivo a nido d’ape. Ciò consente di personalizzare l’ambiente all’interno dei canali senza modificarne la geometria esagonale.
I risultati forniscono un punto di partenza per lo studio dell’acqua in spazi molto ristretti e per l’esplorazione di potenziali applicazioni nella separazione di sostanze o nelle reazioni chimiche. Tali applicazioni non sono ancora state dimostrate. Per ora, il progresso risiede in una serie di regole comprovate secondo le quali è possibile costruire materiali complessi a partire da catene molecolari molto corte.
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