Petit mais puissant : production miniaturisée d'hydrogène
"Nous nous sommes demandé si nous ne pouvions pas trouver un raccourci et laisser la ferredoxine produire de l'hydrogène, ce qui est un peu fou d'un point de vue biologique"
Des chercheurs ont créé un biocatalyseur miniature pour la production d'hydrogène. Il fonctionne efficacement avec les électrons de la photosynthèse.
Les enzymes naturelles productrices d'hydrogène sont de grande taille et extrêmement sensibles à l'oxygène. Il est donc difficile de les utiliser pour la production appliquée d'hydrogène vert. Des chercheurs du groupe de photobiotechnologie de l'université de la Ruhr à Bochum et des partenaires de l'université de Potsdam, en Allemagne, ont trouvé un moyen de contourner ce problème : ils ont transféré le centre catalytique contenant du fer de l'une de ces enzymes - la [FeFe]-hydrogénase - dans une ferrédoxine. Cette petite biomolécule joue le rôle de transporteur d'électrons dans tous les organismes vivants. Le biohybride artificiel peut produire efficacement de l'hydrogène en utilisant des électrons provenant de systèmes biologiques alimentés par la lumière. Les chercheurs ont publié leurs résultats dans la revue Advanced Science le 17 juin 2025.
Un raccourci vers la production d'hydrogène
L'hydrogène est considéré comme le vecteur d'énergie propre de l'avenir, mais il reste difficile de le produire de manière durable. Les enzymes naturelles connues sous le nom d'hydrogénases sont des biocatalyseurs très efficaces pour la production d'hydrogène, mais elles ne sont pas encore utilisées à l'échelle industrielle. Avec 600 acides aminés, elles sont très grandes et complexes, et souvent extrêmement sensibles à l'oxygène. Elles ont également besoin d'électrons très énergétiques qui devraient également être produits de manière durable.
Les [FeFe]-hydrogénases utilisent une molécule contenant du fer pour produire de l'hydrogène. Ce cofacteur fonctionne de la même manière qu'un catalyseur en platine et peut être synthétisé chimiquement. Cependant, en tant que molécule isolée, il est inerte et nécessite un environnement protéique pour atteindre une efficacité maximale.
Simplifier le biocatalyseur
Les chercheurs de l'université de la Ruhr à Bochum ont voulu simplifier le biocatalyseur très complexe qu'est l'hydrogénase afin de faciliter son intégration dans les processus industriels. Chez certaines microalgues, les hydrogénases sont alimentées par les électrons fournis par la photosynthèse. La petite protéine ferredoxine, qui contient également du fer, transfère les électrons. La ferrédoxine elle-même reçoit les électrons directement de la chaîne de transport d'électrons de la photosynthèse.
"Nous nous sommes demandé si nous ne pouvions pas trouver un raccourci et laisser la ferrédoxine produire de l'hydrogène", explique Vera Engelbrecht, l'un des deux auteurs principaux de l'étude. À sa grande surprise, les chercheurs ont pu identifier des ferrédoxines capables de produire de l'hydrogène en combinaison avec le cofacteur de l'hydrogénase. "Cependant, nous avons dû contourner les voies de synthèse biologiques", explique Yiting She, l'autre auteur principal. "Seules des ferrédoxines spécifiques pouvaient collaborer avec le cofacteur. Cette découverte a été difficile mais passionnante".
Une interaction réussie entre la protéine et le catalyseur
L'activité élevée du biohybride a surpris les chercheurs. "Nous savons que l'interaction entre la protéine et le cofacteur dans les [FeFe]-hydrogénases naturelles est finement réglée", explique le professeur Thomas Happe, qui a supervisé le projet. En coopération avec des partenaires de l'université de Potsdam, la nouvelle ferredoxine hydrogénase a donc été caractérisée par spectroscopie et par des calculs de mécanique quantique. "Il semble que la protéine ferrédoxine fournisse un environnement chimiquement favorable au catalyseur de l'hydrogénase", conclut Happe. Pour ce faire, le cofacteur naturel de la ferrédoxine doit être remplacé par le cofacteur de l'hydrogénase par des voies de synthèse complexes. "Malgré cela, la nouvelle protéine peut toujours recevoir des électrons des composants de la photosynthèse", précise Yiting She. Il s'agit donc d'une étude de faisabilité importante pour une petite métalloenzyme artificielle qui imite les hydrogénases naturelles alimentées par la lumière, mais avec moins de composants et des échafaudages plus petits.
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