Nouvelle découverte dans la recherche sur les enzymes : l'eau est la clé de l'activité
Cette découverte pourrait contribuer à améliorer l'utilisation des biocatalyseurs dans des applications industrielles telles que la transformation des aliments ou la production de biocarburants
Des chercheurs de l'université de Greifswald ont découvert une caractéristique particulière des enzymes qui jouent un rôle dans la conversion des molécules de sucre. Ils ont identifié une molécule d'eau coordonnée avec précision. À long terme, cette découverte pourrait contribuer à améliorer l'utilisation des biocatalyseurs dans des applications industrielles telles que la transformation des aliments ou la production de biocarburants. Les résultats ont été publiés dans Nature Communications le 31 juillet 2025.
Les biochimistes dirigés par le professeur Uwe Bornscheuer de l'Institut de biochimie ont étudié les estérases de glucides, c'est-à-dire des biocatalyseurs qui modifient les structures complexes des sucres en supprimant certains groupes chimiques. Les estérases d'hydrates de carbone influencent la capacité des autres enzymes à traiter ces sucres. Dans le cadre de l'unité de recherche POMPU financée par la DFG et en collaboration avec des scientifiques brésiliens, les chercheurs ont utilisé la cristallographie aux rayons X pour déterminer la structure complète de deux membres de la famille d'enzymes CE20(Fl8CE20_II et PpCE20_II) et ont pu élucider leur fonction pour la première fois.
Les scientifiques ont fait une découverte surprenante dans ce que l'on appelle le site actif de l'enzyme, c'est-à-dire la partie qui effectue les réactions chimiques. "Normalement, ce site se compose de trois acides aminés situés précisément et qui travaillent ensemble - ce que l'on appelle la "triade catalytique". Cependant, un élément décisif manquait dans les enzymes étudiées : au lieu d'un acide aminé directement impliqué, nous avons identifié une molécule d'eau précisément coordonnée qui est capable de remplir cette fonction", explique Michelle Teune, candidate au doctorat à l'université de Greifswald, coauteur de l'étude avec Plinio Vieira.
Cette structure nouvellement découverte - une "triade catalytique médiée par l'eau" - a été confirmée par des expériences spécifiques. Les chercheurs ont étudié diverses mutations de l'enzyme afin d'évaluer leur influence sur la coordination de la molécule d'eau. Selon les résultats, la molécule d'eau dans cette nouvelle triade joue un rôle central dans l'activité des enzymes. Nos résultats montrent que l'eau ne sert pas seulement de solvant, mais qu'elle participe activement à la réaction", explique le professeur Michael Lammers, qui a participé à l'étude en tant que biologiste structurel à l'Institut de biochimie, et qui ajoute : "C'est un mécanisme que nous ne connaissions pas : "Il s'agit d'un mécanisme que nous ignorions jusqu'à présent et qui élargit considérablement notre compréhension des enzymes.
"Cette étude montre à quel point la collaboration scientifique peut être précieuse et elle apporte des connaissances fondamentales importantes pour notre compréhension des estérases glucidiques, ce qui sera également important pour notre projet CONCENTRATE Transregio/CRC récemment financé", déclare le professeur Uwe Bornscheuer, chercheur principal du projet.
Ces nouvelles découvertes ne sont pas seulement importantes pour la recherche fondamentale, elles pourraient également trouver une application pratique, car ces biocatalyseurs issus d'hydrates de carbone terrestres et marins pourraient être utilisés pour créer des produits de valeur durable pour diverses applications dans l'industrie alimentaire ou dans le domaine de la biotechnologie, par exemple pour la production de biocarburants.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Michelle Teune, Plínio S. Vieira, Thorben Döhler, Gottfried J. Palm, Theresa Dutschei, Daniel Bartosik, Leona Berndt, Gabriela F. Persinoti, Sandra Maaß, Dörte Becher, Thomas Schweder, Mário T. Murakami, Michael Lammers, Uwe T. Bornscheuer; "Insights into a water-mediated catalytic triad architecture in CE20 carbohydrate esterases"; Nature Communications, Volume 16, 2025-7-31
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