Microscopia crioelectrónica - Descodificado o ciclo de reação de uma enzima de fixação de CO2
Uma enzima candidata promissora para a produção de biocombustíveis a partir do dióxido de carbono
A microscopia crioelectrónica de alta resolução permite estudar em pormenor processos enzimáticos complexos. Com este método, uma equipa de investigação da Universidade de Potsdam e da Humboldt-Universität Berlin conseguiu caraterizar em pormenor o complexo enzimático CODH/ACS. Descobriram que o complexo se movimenta no decurso das reacções químicas e determina, assim, a sequência da reação. Os seus resultados foram publicados na revista "Nature Catalysis".
Petra Wendler e o Dr. Jakob Ruickoldt na preparação do suporte de amostras para a microscopia crioelectrónica.
Copyright: Sophie Reisdorf
Antes do início da fotossíntese na história da Terra e da acumulação de oxigénio na atmosfera, viviam aqui microrganismos anaeróbicos, que não necessitam de oxigénio para o seu metabolismo. A fixação anaeróbia do carbono é considerada um dos processos mais antigos e mais eficientes da sua espécie e desempenha também um papel central nos ecossistemas modernos - por exemplo, nos pântanos vulcânicos ou no trato digestivo dos animais. O complexo enzimático CO-desidrogenase-acetil-CoA-sintase (CODH/ACS), essencial para este processo, foi preservado nos microrganismos durante mais de 3,5 mil milhões de anos.
A catálise, ou seja, a aceleração dos processos químicos na CODH/ACS, baseia-se em vários aglomerados metálicos de níquel-ferro que convertem o dióxido de carbono na importante biomolécula acetil-CoA em várias etapas de reação. A eficiência desta reação faz da CODH/ACS uma enzima candidata promissora para a produção de biocombustíveis a partir do dióxido de carbono. Investigadores da Universidade de Potsdam e da Humboldt-Universität Berlin utilizaram agora, pela primeira vez, a microscopia crioelectrónica de alta resolução (cryo-EM) para elucidar o ciclo catalítico da CODH/ACS. A crio-EM tem uma vasta gama de aplicações e pode ser utilizada para a análise estrutural de várias enzimas e biopolímeros.
"Os nossos mapas crio-EM de seis estados intermédios da CODH/ACS estão tão bem resolvidos que as moléculas ligadas ao centro metálico podem ser claramente correlacionadas com os movimentos da proteína", afirma Jakob Ruickoldt, primeiro autor do estudo. "Os diferentes estados de ligação da CODH/ACS ainda não tinham sido investigados com crio-EM", afirma Petra Wendler. "Ao utilizar este método, descobrimos como a ligação das diferentes moléculas prepara o centro ativo para o passo seguinte da reação, evitando assim reacções secundárias e a perda de intermediários de reação valiosos. Este conhecimento ajudará a utilizar a catálise do antigo complexo enzimático para a fixação biotecnológica do carbono".
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