Cryo-microscopie électronique - Décodage du cycle de réaction d'une enzyme de fixation du CO2

Une enzyme candidate prometteuse pour la production de biocarburants à partir du dioxyde de carbone

17.07.2025

La cryo-microscopie électronique à haute résolution permet d'étudier en détail des processus enzymatiques complexes. Grâce à cette méthode, une équipe de chercheurs de l'université de Potsdam et de la Humboldt-Universität Berlin a réussi à caractériser en détail le complexe enzymatique CODH/ACS. Ils ont découvert que le complexe se déplace au cours des réactions chimiques et détermine ainsi la séquence de la réaction. Leurs résultats ont été publiés dans la revue "Nature Catalysis".

Copyright: Sophie Reisdorf

Petra Wendler et Jakob Ruickoldt lors de la préparation du porte-échantillon pour la cryo-microscopie électronique.

Avant le début de la photosynthèse dans l'histoire de la Terre et l'accumulation d'oxygène dans l'atmosphère, vivaient des micro-organismes anaérobies qui n'ont pas besoin d'oxygène pour leur métabolisme. La fixation anaérobie du carbone est considérée comme l'un des processus les plus anciens et les plus efficaces de son espèce et joue également un rôle central dans les écosystèmes modernes, par exemple dans les marais volcaniques ou dans le tube digestif des animaux. Le complexe enzymatique CO-déshydrogénase-acétyl-CoA-synthase (CODH/ACS), essentiel à ce processus, est conservé dans les micro-organismes depuis plus de 3,5 milliards d'années.

La catalyse, c'est-à-dire l'accélération des processus chimiques dans la CODH/ACS, est basée sur divers clusters métalliques nickel-fer qui convertissent le dioxyde de carbone en acétyl-CoA, une biomolécule importante, en plusieurs étapes de réaction. L'efficacité de cette réaction fait de la CODH/ACS une enzyme candidate prometteuse pour la production de biocarburants à partir du dioxyde de carbone. Des chercheurs de l'université de Potsdam et de la Humboldt-Universität Berlin ont utilisé pour la première fois la cryo-microscopie électronique à haute résolution (cryo-EM) pour élucider le cycle catalytique de la CODH/ACS. La cryomicroscopie électronique a un large éventail d'applications et peut être utilisée pour l'analyse structurelle de diverses enzymes et biopolymères.

"Nos cartes cryo-EM de six états intermédiaires de la CODH/ACS sont si bien résolues que les molécules liées au centre métallique peuvent être clairement corrélées avec les mouvements de la protéine", explique Jakob Ruickoldt, premier auteur de l'étude. "Les différents états de liaison de CODH/ACS n'ont pas encore été étudiés à l'aide de la cryo-EM", explique Petra Wendler. "En utilisant cette méthode, nous avons découvert comment la liaison des différentes molécules prépare le centre actif pour l'étape suivante de la réaction et empêche ainsi les réactions secondaires et la perte de précieux intermédiaires de réaction. Ces connaissances permettront d'utiliser la catalyse de l'ancien complexe enzymatique pour la fixation biotechnologique du carbone."

Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.

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