Débloquer les freins à la biocatalyse
Les nouvelles découvertes pourraient jouer un rôle dans les technologies H2
Le formaldéhyde peut inhiber les enzymes qui produisent de l'hydrogène de manière particulièrement efficace. Des chercheurs de Bochum ont découvert comment éviter ce phénomène.
Les enzymes des micro-organismes peuvent produire de l'hydrogène (H2) dans certaines conditions, ce qui en fait des biocatalyseurs potentiels pour les technologiesH2 biosourcées. Afin de rendre cette production d'hydrogène efficace, les chercheurs tentent d'identifier et d'éliminer les facteurs limitants possibles. Il s'agit notamment du formaldéhyde, qui est un produit métabolique naturel dans les cellules et qui inhibe l'hydrogénase [FeFe] particulièrement efficace. Une équipe du groupe de travail Photobiotechnologie de l'université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, a réussi à élucider et à désactiver le mécanisme sous-jacent. Les chercheurs publient un article dans le Journal of the American Chemical Society du 20. novembre 2023.
Comment un conservateur affecte les biocatalyseursformant du H2
Le formaldéhyde est connu, entre autres, comme agent de conservation, mais il est également présent en tant que métabolite naturel dans les cellules vivantes. Il y a douze ans, des scientifiques de l'université d'Oxford (Royaume-Uni) et de l'université de la Ruhr à Bochum (Allemagne) ont montré que cette molécule omniprésente inhibait une certaine classe de biocatalyseurs, à savoir les hydrogénases à deux fers, dites [FeFe]-hydrogénases, qui produisent de l'hydrogène de manière particulièrement efficace. "Il s'agit d'une découverte intéressante, car le formaldéhyde peut inhiber à la fois le métabolisme naturel de l'H2 des micro-organismes et les hydrogénases isolées dans les applications biotechnologiques", explique le Dr Jifu Duan, premier auteur de l'étude.
Mécanisme moléculaire de l'empoisonnement au formaldéhyde élucidé
Après que plusieurs études théoriques ont émis des hypothèses sur la manière dont la molécule de formaldéhyde pourrait influencer les [FeFe]-hydrogénases, une équipe de chercheurs dirigée par Jifu Duan et le professeur Eckhard Hofmann de l'université de la Ruhr est maintenant parvenue à élucider le mécanisme moléculaire de manière expérimentale. En utilisant les structures des [FeFe]-hydrogénases traitées au formaldéhyde obtenues par cristallographie des protéines, ils ont pu montrer que le formaldéhyde réagit avec ce que l'on appelle le centre actif des biocatalyseurs - une partie inorganique de la protéine où les protons et les électrons sont convertis enH2. En outre, le formaldéhyde se combine avec une autre partie protéique très importante, nécessaire au transport des protons vers le centre actif au moyen d'un groupe chimique contenant du soufre. Lorsque les scientifiques ont remplacé cette partie par une autre, le formaldéhyde n'a pratiquement pas pu exercer son effet inhibiteur.
Les nouvelles découvertes pourraient jouer un rôle dans les technologiesH2
"Les applications biotechnologiques futures des [FeFe]-hydrogénases pourraient bien impliquer la présence de formaldéhyde, de sorte que nos biocatalyseurs modifiés résistants au formaldéhyde pourraient être utilisés ici", explique Jifu Duan. "Nous pensons également que nos résultats peuvent être appliqués à d'autres biocatalyseurs. Cela pourrait jouer un rôle dans les processus industriels biosourcés, mais aussi dans la compréhension des voies métaboliques dans les organismes vivants.
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